Dr Kin
femme, viande

Trop de protéines, plus de muscle ou plus de gras?

La consommation de protéines est reconnue comme un élément de base essentiel pour tout individu pratiquant de l’activité physique, plus particulièrement de l’entraînement en musculation. Pour plusieurs, l’ingestion d’une quantité excessive de protéines ne résulte que dans une augmentation de leur excrétion, principalement sous forme d’urée. Pourtant, les protéines et plus particulièrement les acides aminés qui les composent ont des destinées métaboliques diverses qui ont un impact sur notre métabolisme. Bref, manger plus de protéine ne se résume pas seulement à plus de muscle et au pire, une plus grande quantité de visites à l’urinoir.

D’un côté, nous avons ceux et celles qui ne voient aucun problème à la surconsommation de protéines et de l’autre nous avons ceux qui y voient des effets secondaires excessivement nocifs (perte de densité osseuse, insuffisance rénale, etc.). Comme dans bien de cas, la vérité se trouve probablement quelque part au milieu de toutes ces opinions. Voici un aperçu des différentes destinées métaboliques de ces fameuses protéines.

Digestion et absorption des protéines

La digestion des protéines débute dans l’estomac sous l’influence d’une enzyme (pepsine) qui entame leur dégradation en acides aminés. Toutefois, la dégradation des protéines en acides aminés dans l’estomac demeure très incomplète, environ 15 % des protéines ingérées quittent l’estomac sous forme d’acides aminés. La dégradation des protéines doit donc se poursuivre plus loin, dans le petit intestin où d’autres enzymes vont contribuer (trypsine, chymotrypsine, carboxypolypeptidase). La majorité de l’absorption des acides aminés se produit à l’intérieur du petit intestin. L’ensemble de ce processus est relativement long, ce qui explique le délai souvent observé entre l’ingestion de protéines dans un repas et la disponibilité des acides aminés dans la circulation. Plus la protéines est épurée de ces constituants, plus sont passage et absorption sera rapide. Il s’agit d’une distinction importante entre les protéines ingérées lors d’un repas “normal” et les protéines consommées sous forme de supplément.

Distribution des acides aminés

Une fois en circulation, les acides aminés se retrouvent dans un immense bassin composé de sous-compartiments. Les deux principaux compartiments sont le foie et les muscles. Il existe un échange constant entre les acides aminés en circulation et les acides aminés des différents compartiments du bassin des acides aminés. L’utilisation des acides aminés (synthèse des protéines ou anabolisme des protéines) et leur dégradation (catabolisme des protéines) font en sorte qu’il existe un flux important d’acides aminés, un échange constant entre l’ensemble des compartiments et la circulation. L’augmentation de la quantité d’acides aminés dans la circulation stimule la synthèse de protéines au niveau des autres compartiments. Par exemple, une augmentation des acides aminés dans le sang permet de stimuler la synthèse des protéines musculaires après un effort. Néanmoins, la capacité de synthèse plafonne et toute concentration au-dessus des valeurs optimales ne permet pas de pousser la synthèse des protéines à des niveaux supérieurs. Bref, assez c’est optimal, plus c’est inutile pour la synthèse des protéines.

Une ingestion excessive de protéines résulte en une augmentation transitoire de la quantité d’acides aminés présente dans le bassin. Ce surplus ne peut être entreposé et il sera convertit, transformé et métabolisé avant d’être excrété. Cette élimination ne se résume pas uniquement par une excrétion expéditive via l’urine, plusieurs étapes doivent être franchies auparavant.

Utilisation et dégradation des acides aminés

Les acides aminés peuvent être utilisés de nombreuses façons. Contrairement à la croyance populaire, la majorité des acides aminés n’est pas utilisée pour la synthèse des protéines musculaires. En réalité, environ 30 % des protéines/acides aminés ingérés sont destinés aux muscles dans des conditions normales. La majorité est utilisée par les organes (50 %) et par les protéines du sang (20 %). De plus, une fraction de ces pourcentages est utilisée pour la production d’énergie. Bref, les acides aminés ont beaucoup plus de rôles que de simplement « ajouter » du muscle suite à des entraînements en musculation. Une augmentation importante des apports en acides aminés entraîne une contribution accrue des acides aminés au métabolisme énergétique de façon directe et indirecte. Certains acides aminés peuvent être intégrés directement dans les cycles permettant la production d’énergie (aspartate, asparagine, tyrosine, phénylalanine, isoleucine, méthionine, valine, arginine, histidine, glutamine, proline). D’autres acides aminés peuvent contribuer de façon indirecte en permettant la formation de substrats pouvant être à leur tour utilisés pour produire de l’énergie. Par exemple, l’alanine peut être convertie en pyruvate puis en glucose par le foie. Ce cycle peut contribuer de façon significative à l’énergie dépensée lors d’une activité physique (on rapporte que lors d’efforts aérobie prolongés, ce cycle peut représenter jusqu’à 15 % du glucose utilisé). On peut donc former du “sucre” à partir des acides aminés/protéines.

Certains acides aminés peuvent également être convertis en acétoacétate puis en acétyle-CoA. Est-ce important? L’acétyle-CoA peut être utilisée pour produire de l’énergie ou encore si les besoins en énergie ne le requièrent pas, être transformé en acides gras. Une fois en circulation, ces acides gras peuvent être entreposés et augmenter la quantité de gras. On peut donc former du “gras” à partir des acides aminés/protéines.

Trop de protéines, est-ce un problème?

Il est peu probable que l’ingestion d’une grande quantité de protéines (~g par kg de poids par jour) entraîne des problèmes de santé majeurs. À ce jour, il existe peu d’éléments convaincants permettant de conclure que l’ingestion de grandes doses de protéines peut entraîner une hyperacidification de l’organisme causant une perte de masse osseuse ou encore cause des complications rénales chez des individus n’y étant pas prédisposés. Toutefois, l’ingestion de doses importantes de protéines (>2 g par kg de poids par jour) ne semble pas stimuler de façon plus importante la synthèse des protéines chez les athlètes que des doses moindres (~1.6 g par kg de poids par jour). De plus, la consommation excessive de protéines peut entraîner une augmentation de la masse grasse ainsi qu’une augmentation de la quantité de glucose en circulation dans le sang. Il est important de comprendre que l’ingestion d’une grande quantité de protéines peut réduire la consommation d’autres macronutriments (glucides et lipides) ce qui peut devenir contre-productif. Une réduction trop importante des apports en gras peut perturber la synthèse d’hormones nécessaires à la récupération. La diminution de la consommation de glucides peut entraîner une baisse des réserves de glycogène dans le muscle, limiter les capacités de récupération et affecter le potentiel à gagner du muscle. Trop de protéines, ça risque de perturber un équilibre alimentaire optimal pour la récupération et les performances.

En conclusion

  • L’ingestion de trop de protéines n’améliore pas la synthèse de protéines au-delà de ce que des apports moindres procurent (~1.6 g par kg de poids par jour)
  • L’ingestion de trop de protéines peut mener à une augmentation de la masse grasse via la conversion d’acides aminés excédentaires en acétyle-CoA puis en acides gras
  • Il est peu probable que l’ingestion de grandes quantités de protéines (~3 g par kg de poids par jour) entraîne des problèmes de santé chez des individus n’y étant pas prédisposés

Références

1   G. Biolo, K. D. Tipton, S. Klein, and R. R. Wolfe, ‘An Abundant Supply of Amino Acids Enhances the Metabolic Effect of Exercise on Muscle Protein’, Am J Physiol, 273 (1997), E122-9.

2   E. Blomstrand, J. Eliasson, H. K. Karlsson, and R. Kohnke, ‘Branched-Chain Amino Acids Activate Key Enzymes in Protein Synthesis after Physical Exercise’, J Nutr, 136 (2006), 269S-73S.

3   R. Elango, M. A. Humayun, R. O. Ball, and P. B. Pencharz, ‘Evidence That Protein Requirements Have Been Significantly Underestimated’, Curr Opin Clin Nutr Metab Care, 13 (2010), 52-7.

4   D. A. Hanley, and S. J. Whiting, ‘Does a High Dietary Acid Content Cause Bone Loss, and Can Bone Loss Be Prevented with an Alkaline Diet?’, J Clin Densitom, 16 (2013), 420-5.

5   S. R. Kimball, and L. S. Jefferson, ‘Signaling Pathways and Molecular Mechanisms through Which Branched-Chain Amino Acids Mediate Translational Control of Protein Synthesis’, J Nutr, 136 (2006), 227S-31S.

6   L. S. Lamont, ‘A Critical Review of Recommendations to Increase Dietary Protein Requirements in the Habitually Active’, Nutr Res Rev, 25 (2012), 142-9.

7   S. M. Pasiakos, H. L. McClung, J. P. McClung, L. M. Margolis, N. E. Andersen, G. J. Cloutier, M. A. Pikosky, J. C. Rood, R. A. Fielding, and A. J. Young, ‘Leucine-Enriched Essential Amino Acid Supplementation During Moderate Steady State Exercise Enhances Postexercise Muscle Protein Synthesis’, Am J Clin Nutr, 94 (2011), 809-18.

8   S. M. Pasiakos, and J. P. McClung, ‘Supplemental Dietary Leucine and the Skeletal Muscle Anabolic Response to Essential Amino Acids’, Nutr Rev, 69 (2011), 550-7.

9   P. B. Pencharz, ‘Protein and Energy Requirements for ‘Optimal’ Catch-up Growth’, Eur J Clin Nutr, 64 Suppl 1 (2010), S5-7.

10 S. M. Phillips, ‘Dietary Protein Requirements and Adaptive Advantages in Athletes’, Br J Nutr, 108 Suppl 2 (2012), S158-67.

11  S. M. Phillips, and L. J. Van Loon, ‘Dietary Protein for Athletes: From Requirements to Optimum Adaptation’, J Sports Sci, 29 Suppl 1 (2011), S29-38.

12 J. R. Poortmans, A. Carpentier, L. O. Pereira-Lancha, and A. Lancha Jr, ‘Protein Turnover, Amino Acid Requirements and Recommendations for Athletes and Active Populations’, Braz J Med Biol Res, 45 (2012), 875-90.

13 M. J. Rennie, J. Bohe, K. Smith, H. Wackerhage, and P. Greenhaff, ‘Branched-Chain Amino Acids as Fuels and Anabolic Signals in Human Muscle’, J Nutr, 136 (2006), 264S-8S.

14 Y. Schutz, ‘Protein Turnover, Ureagenesis and Gluconeogenesis’, Int J Vitam Nutr Res, 81 (2011), 101-7.

15 E. Volpi, H. Kobayashi, M. Sheffield-Moore, B. Mittendorfer, and R. R. Wolfe, ‘Essential Amino Acids Are Primarily Responsible for the Amino Acid Stimulation of Muscle Protein Anabolism in Healthy Elderly Adults’, Am J Clin Nutr, 78 (2003), 250-8.